Trypsín a chymotrypsín

Trypsín a chymotrypsín sú dva kľúčové enzýmy pri trávení potravinových bielkovín. Oba sú produkované a vylučované ako zymogény, tj. V neaktívnej forme, pankreasom; prekurzor zymogénu trypsínu sa nazýva trypsinogén, zatiaľ čo chymotrypsínu sa hovorí chymotrypsinogén.

Trypsín a chymotrypsín patria do veľkej rodiny proteolytických enzýmov (podieľajúcich sa na trávení bielkovín) a do podskupiny endopeptidáz. Tieto látky - vrátane žalúdočného pepsínu a pankreatickej elastázy - napádajú peptidové väzby v rámci aminokyselinového reťazca, čo vedie k vzniku menších molekulárnych fragmentov. Enzýmy patriace do druhej skupiny, exopeptidáz, dokončujú prácu trypsínu a chymotrypsínu a oddeľujú jednotlivé aminokyseliny od koncov peptidového reťazca; pankreatické karboxypeptidázy (A1, A2 a B, ktoré útočia na karboxylový koniec), ale tiež aminopeptidázy (ktoré útočia na aminoterminálny koniec) a dipeptidázy, produkované aj vylučované sliznicou tenkého čreva, patria do tejto rodiny. karboxypeptidáza, podobné tomu, čo bolo pozorované pre trypsín (trypsinogén) a chymotrypsín (chymotrypsinogén), sú vylučované pankreasom v neaktívnej forme. Vo všetkých troch prípadoch je enzýmom zapojeným do procesu enzymatickej aktivácie enteropeptidáza, proteín produkovaný a vylučovaný bunkami enteropeptidáza je špecifická pre trypsinogén, ktorý po premene na trypsín aktivuje aj ostatné proteolytické enzýmy vrátane rovnakého trypsinogénu.

Stručne si pripomeňme, že dvanástnik je prvou časťou tenkého čreva a že do neho prúdia nielen pankreatické šťavy, ale aj pečeňové šťavy (žlč), nevyhnutné pre úpravu pH a trávenie lipidov.

Funkčné rozdiely medzi trypsínom a chymotrypsínom sa jednoducho týkajú ich špecifickosti, tj schopnosti rozpoznať a rozdeliť iba väzby tvorené špecifickými aminokyselinami. Trypsín pôsobí predovšetkým na peptidové väzby, ktoré spájajú zásadité aminokyseliny (ako je arginín a lyzín), zatiaľ čo chymotrypsín hydrolyzuje predovšetkým väzby zahŕňajúce tyrozín, fenylalanín, tryptofán, leucín a metionín.

Vďaka rôznym proteolytickým enzýmom, s prispením kyslosti žalúdka, sa bielkoviny v strave - pôvodne tvorené niekoľkými desiatkami aminokyselín - štiepia na dipeptidy, tripeptidy a voľné aminokyseliny, všetky ľahko vstrebateľné látky, ktoré pochádzajú z kapilár črevná sliznica transportovaná do pečene.

Trypsín a chymotrypsín v stolici

Stanovenie chymotrypsínu a trypsínu vo výkaloch sa používa a bolo tomu tak predovšetkým v minulosti, ako nepriamy test funkčnej kapacity exokrinného pankreasu. Ak niečo na úrovni tejto žľazy nefunguje správne, je logické očakávať zníženú syntézu trypsínu a chymotrypsínu, ktorých bude tiež nedostatok v stolici. Test má dobrú citlivosť, ale je zaťažený skutočným rizikom falošných poplachov a falošných negatívov. Použitie laxatív napríklad znižuje koncentráciu enzýmov vo fekálnom materiáli, zatiaľ čo príjem pankreatických tráviacich extraktov (ako je pankreatín) alebo zeleniny (ako napríklad ananásová vňať, papája, papaín a bromelaín) spôsobuje falošne negatívne výsledky. črevná flóra tiež mierne ovplyvňuje množstvo trypsínu a chymotrypsínu, ktoré sa v nezmenenej forme dostanú do stolice; z tohto dôvodu môže používanie antibiotík viesť k falošným negatívam; naopak, za prítomnosti divertikulózy a iných stavov, ktoré podporujú proliferáciu baktérií, je možné zaznamenať falošne pozitívne výsledky.

Klasickou aplikáciou testu trypsínu a chymotrypsínu v stolici je detekcia pankreatickej insuficiencie u pacientov s cystickou fibrózou. Jedným z dôsledkov tohto ochorenia je zhoršenie normálneho transportu trypsínu a ďalších tráviacich enzýmov z pankreasu do dvanástnika. z tohto dôvodu sú pri narodení stolice dieťaťa s cystickou fibrózou obzvlášť kompaktné, až spôsobujú črevnú obštrukciu. V dôsledku toho je v mekóniu obzvlášť malé množstvo chymotrypsínu a trypsínu.