Štruktúra a funkcie
Hemoglobín je metaloproteín obsiahnutý v červených krvinkách, zodpovedný za transport kyslíka v krvnom obehu. Kyslík je v skutočnosti vo vode rozpustný len mierne; preto množstvá rozpustené v krvi (menej ako 2% z celkového počtu) nie sú dostatočné na uspokojenie metabolických požiadaviek tkanív. Potreba konkrétneho nosiča je teda evidentná.
V krvnom obehu sa kyslík nemôže viazať priamo a reverzibilne na proteíny, ako sa to vyskytuje namiesto kovov, ako je meď a železo. Nie je prekvapením, že v strede každej proteínovej podjednotky hemoglobínu obalenej v proteínovom obale nachádzame takzvanú protetiku. skupina EME, s kovovým srdcom reprezentovaným atómom železa v oxidačnom stave Fe2 + (redukovaný stav), ktorý reverzibilným spôsobom viaže kyslík.
Rozbor krvi
- Normálne hodnoty hemoglobínu v krvi: 13-17 g / 100 ml
U žien sú hodnoty v priemere o 5-10% nižšie ako u mužov.
Možné príčiny vysokého hemoglobínu
- Polycytémie
- Predĺžený pobyt na vyvýšenom mieste
- Chronické ochorenia pľúc
- Ochorenie srdca
- Krvný doping (použitie erytropoetínu a derivátov alebo látok, ktoré napodobňujú ich pôsobenie)
Možné príčiny nízkeho hemoglobínu
- Anémie
- Nedostatok železa (nedostatok železa)
- Veľké krvácanie
- Karcinómy
- Tehotenstvo
- Talasémie
- Popáleniny
Obsah kyslíka v krvi je teda daný súčtom malého množstva rozpusteného v plazme s frakciou viazanou na hemoglobínové železo.
Viac ako 98% kyslíka prítomného v krvi je viazaných na hemoglobín, ktorý zase cirkuluje v krvnom obehu alokovanom v červených krvinkách. Bez hemoglobínu by preto erytrocyty nemohli vykonávať svoju úlohu transportérov kyslíka v krvi.
Vzhľadom na ústrednú úlohu tohto kovu vyžaduje syntéza hemoglobínu dostatočný príjem železa v strave. Asi 70% železa prítomného v tele je v skutočnosti obsiahnutých v hemových skupinách hemoglobínu.
Hemoglobín sa skladá zo 4 podjednotiek, ktoré sú štrukturálne veľmi podobné myoglobínu *.
* Zatiaľ čo hemoglobín transportuje kyslík z pľúc do tkanív, myoglobín prenáša kyslík uvoľnený hemoglobínom do rôznych bunkových organel, ktoré ho používajú (napr. Mitochondrie).
Hemoglobín je veľký a komplexný metaloproteín charakterizovaný štyrmi globulárnymi proteínovými reťazcami obalenými hemovou skupinou obsahujúcou Fe2 +.
Pre každú molekulu hemoglobínu teda nájdeme štyri skupiny hemu zabalené v relatívnom globulárnom proteínovom reťazci. Pretože v každej molekule hemoglobínu sú štyri atómy železa, každá molekula hemoglobínu môže na seba naviazať štyri atómy kyslíka podľa reverzibilnej reakcie:
Hb + 4O2 ← → Hb (O2) 4
Ako je väčšine známe, úlohou hemoglobínu je prijať kyslík do pľúc, uvoľniť ho do buniek, ktoré to potrebujú, odobrať z nich oxid uhličitý a uvoľniť ho do pľúc, kde opäť začína čilo.
Pri prechode krvi v kapilárach pľúcnych alveol hemoglobín viaže na seba kyslík, ktorý sa následne uvoľňuje do tkanív v periférnom obehu. K tejto výmene dochádza, pretože väzby kyslíka so železom skupiny EME sú labilné a citlivé na mnoho faktorov, z ktorých najdôležitejším je napätie alebo parciálny tlak kyslíka.
Väzba kyslíka na hemoglobín a Bohrov efekt
V pľúcach sa zvyšuje napätie kyslíka v plazme v dôsledku difúzie plynu z alveolov do krvi (↑ PO2); toto zvýšenie spôsobuje, že sa hemoglobín vášnivo viaže na kyslík; opak nastáva v periférnych tkanivách, kde klesá koncentrácia rozpusteného kyslíka v krvi (↓ PO2) a zvyšuje sa parciálny tlak oxidu uhličitého (↑ CO2); to spôsobuje, že hemoglobín uvoľňuje kyslík a je nabitý CO2. Čo najviac zjednodušuje koncept, čím viac oxidu uhličitého je v krvi, tým menej kyslíka zostáva viazaného na hemoglobín.
Aj keď je množstvo kyslíka fyzicky rozpusteného v krvi veľmi nízke, hrá preto zásadnú úlohu. Toto množstvo v skutočnosti silne ovplyvňuje pevnosť väzby medzi kyslíkom a hemoglobínom (a tiež predstavuje „dôležitú referenčnú hodnotu pri regulácii pľúcnej ventilácie“).
Keď to zhrnieme do grafu, množstvo kyslíka naviazaného na hemoglobín rastie v porovnaní s pO2 podľa sigmoidnej krivky:
Skutočnosť, že oblasť platne je taká veľká, predstavuje dôležitú bezpečnostnú rezervu pri maximálnom nasýtení hemoglobínu počas prechodu do pľúc. Hoci pO2 na alveolárnej úrovni je normálne rovný 100 mm Hg, pri pozorovaní obrázku v skutočnosti poznamenávame, ako aj pri parciálnom tlaku kyslíka rovnajúcom sa 70 mmHg (typický výskyt niektorých chorôb alebo pobytu vo vysokých nadmorských výškach), percentá nasýteného hemoglobínu zostávajú blízko 100%.
V oblasti maximálneho sklonu, keď čiastočné napätie kyslíka klesne pod 40 mmHg, schopnosť hemoglobínu viazať kyslík náhle klesá.
V pokojových podmienkach je PO2 v intracelulárnych tekutinách približne 40 mmHg; v tomto mieste v dôsledku zákonov plynov kyslík rozpustený v plazme difunduje smerom k chudobnejším tkanivám O2 a prechádza kapilárnou membránou.V dôsledku toho napätie plazmy v O2 ďalej klesá a to podporuje uvoľňovanie kyslíka z hemoglobínu. . Pri intenzívnej fyzickej námahe naopak napätie kyslíka v tkanivách klesne na 15 mmHg alebo menej, v dôsledku čoho je krv výrazne zbavená kyslíka.
Čo bolo povedané, v pokojových podmienkach opúšťa tkanivá dôležité množstvo okysličeného hemoglobínu, ktorý zostáva k dispozícii v prípade potreby (napríklad na riešenie náhleho zvýšenia metabolizmu v niektorých bunkách).
Plná čiara zobrazená na obrázku vyššie sa nazýva disociačná krivka hemoglobínu; typicky sa stanovuje in vitro pri pH 7,4 a pri teplote 37 ° C.
Bohrov efekt má dôsledky tak na príjem O2 na úrovni pľúc, ako aj na jeho uvoľňovanie na úrovni tkaniva.
Tam, kde je viac rozpusteného oxidu uhličitého vo forme bikarbonátu, hemoglobín ľahšie uvoľňuje kyslík a nabíja sa oxidom uhličitým (vo forme bikarbonátu).
Rovnaký účinok sa dosiahne okyslením krvi: čím viac klesá pH krvi a čím menej kyslíka zostáva viazaného na hemoglobín; nie je prekvapením, že v krvi sa oxid uhličitý rozpúšťa hlavne vo forme kyseliny uhličitej, ktorá sa disociuje.
Na počesť svojho objaviteľa je vplyv pH alebo oxidu uhličitého na disociáciu kyslíka známy ako Bohrov efekt.
Ako sa očakávalo, v kyslom prostredí hemoglobín uvoľňuje kyslík ľahšie, zatiaľ čo v základnom prostredí je väzba s kyslíkom silnejšia.
Medzi ďalšie faktory schopné modifikovať afinitu hemoglobínu k kyslíku patrí teplota. Afinita hemoglobínu k kyslíku sa najmä znižuje so zvyšujúcou sa telesnou teplotou. To je obzvlášť výhodné v zimných a jarných mesiacoch, pretože teplota pľúcnej krvi (v kontakte s vzduch vonkajšieho prostredia) je nižší, ako sa dosahuje v tkanivách, kde je preto uľahčené uvoľňovanie kyslíka.
2,3 difosfoglycerát je medziprodukt v glykolýze, ktorý ovplyvňuje afinitu hemoglobínu ku kyslíku. Ak sa jeho koncentrácie v červených krvinkách zvýšia, afinita hemoglobínu k kyslíku sa zníži, čím sa uľahčí uvoľňovanie kyslíka do tkanív. Nie je prekvapením, že koncentrácie erytrocytov 2,3 difosfoglycerátu sa zvyšuje napríklad pri anémii, kardio-pľúcnej insuficiencii a počas pobytu vo vysokých nadmorských výškach.
Účinok 2,3 bisfosfoglycerátu je vo všeobecnosti relatívne pomalý, najmä v porovnaní s rýchlou reakciou na zmeny pH, teploty a parciálneho tlaku oxidu uhličitého.
Bohrov efekt je veľmi dôležitý pri intenzívnej svalovej práci; za takýchto podmienok v skutočnosti v tkanivách najviac vystavených stresu dochádza k lokálnemu zvýšeniu teploty a tlaku oxidu uhličitého, a tým aj kyslosti krvi. Ako je vysvetlené vyššie, toto všetko podporuje uvoľňovanie kyslíka do tkanív, čím sa disociačná krivka hemoglobínu posúva doprava.
